Drukuj
Odsłony: 659

[pełna wersja pracy dostępna po kliknięciu na grafikę]

Aleksandra Maciejczuk
Zofia Olszewska

Koło Naukowe Biologii Molekularnej UW
Wydział Biologii Uniwersytetu Warszawskiego

Choroby prionowe, zwane pasażowalnymi encefalopatiami gąbczastymi (ang. Transmissible Spongiform Encephalopathies, TSE), powodowane są przez patologiczną formę białka prionowego. Do chorób prionowych atakujących ludzi możemy zaliczyć: kuru, chorobę Creutzfeldta-Jakoba (CJD, w czterech postaciach), śmiertelną rodzinną bezsenność (FFI) oraz zespół Gerstmanna-Sträusslera-Scheinkera (GSS).

Pierwsze zidentyfikowanie i opisanie trzęsawki u owiec (ang. Scrapie) dało początek wieloletnim poszukiwaniom czynnika wywołującego tę chorobę. Trzęsawka, jak i później odkryte jednostki chorobowe zaklasyfikowane wspólnie jako pasażowalne encefalopatie gąbczaste, wymykały się ogólnemu poglądowi głoszącemu, że patogenami mogą być tylko bakterie i wirusy. Nawet po działaniu na tkanki pobrane od chorych zwierząt promieniowaniem jonizującym, promieniowaniem UV, wysoką temperaturą czy ciśnieniem, tkanki te zachowywały zdolności zakaźne. Pierwszymi badaczami, którzy zaproponowali że to białko może być chorobotwórczym czynnikiem wywołującym trzęsawkę byli T. Alper, I.H. Pattison i J.S Griffith. Pomimo tego, że to stwierdzenie potencjalnie kłóciło się z ustanowionym kilka lat wcześniej centralnym dogmatem biologii molekularnej, wyniki kolejnych badań wskazywały na jego słuszność. Ostatecznie, w 1982 roku, Stanley Prusiner sformułował termin „prion” od proteinaceous infectious particle (białkowa cząsteczka zakaźna). Dokonaniem, które potwierdziło hipotezę prionu było wyizolowanie białkowego amyloidu ze zwierząt zakażonych trzęsawką, a następnie inaktywacja jego zakaźnych właściwości metodami inaktywacji białek.

link do omówienia pracy przez autorki