Elvira Chapkauskaitse

Koło Naukowe Biologii Molekularnej UW

Białka – łańcuchy (sekwencje) kolejno ułożonych aminokwasów, które są połączone ze sobą wiązaniami peptydowymi. Białka to związki złożone co najmniej ze 100 aminokwasów, a pewna ich grupa zawiera składnik niebiałkowy. Na tej podstawie dzielimy białka na proste (składające się wyłącznie z aminokwasów) i złożone (zawierające dodatkowo lipidy, oligosacharydy, histony, jony metali ciężkich). Ze względu na różnice w rozpuszczalności i kształtu cząsteczki dzielimy białka na globularne (sferyczne) i fibrylarne (włókienkowe).

Wiązanie peptydowe – chemiczne, kowalencyjne wiązanie powstające między grupą α-aminową jednego aminokwasu a grupą α-karboksylową kolejnego aminokwasu. Można je traktować jako amidowe, w którym do grupy karboksylowej zamiast amoniaku została przyłączona jego pochodna acylowa. Kiedy dwa aminokwasy zostaną połączone wiązaniem peptydowym, tworzą one dipeptyd, na którego końcach wciąż pozostaje jedna wolna grupa aminowa i wolna grupa karboksylowa. Każda z tych grup może się połączyć z kolejnym aminokwasem.

Aminokwasy karboksylowe możemy podzielić według ułożenia grupy aminowej względem karboksylowej: α, β, γ, δ i ε-aminokwasy. Litera grecka określa położenie grupy aminowej przy danym atomie węgla w łańcuchu głównym kwasu karboksylowego. Na przykład, w α-aminokwasach obie te grupy funkcyjne znajdują się przy tym samym atomie węgla (α), w β-aminokwasach grupa aminowa zlokalizowana jest przy drugim atomie węgla, w γ-aminokwasach – przy trzecim itd. (numeracja od atomu węgla związanego z grupą karboksylową!).

W długich, nierozgałęzionych łańcuchach aminokwasy mogą łączyć się ze sobą wiązaniami peptydowymi w cząsteczki określane jako:

  • oligopeptydy – do 25 reszt aminokwasowych;
  • polipeptydy – więcej niż 25 reszt aminokwasowych.

Należy zapamiętać, że polipeptyd nadal zawiera na swoich końcach wolną grupę aminową i karboksylową.

Sposób zapisu łańcuchów peptydowych przedstawia się tak, że wolna grupa α-aminowa jest umieszczona po lewej stronie, zaś wolna grupa α-karboksylowa – po prawej stronie, zaś myślnik/łącznik między aminokwasami oznacza wiązanie peptydowe.  Przykład: oligopeptyd +H3N–glicyna–cysteina–fenyloalanina–histydyna–COO- zapisujemy jako Gly–Cys–Phe–His lub G–C–F–H.

Ze względu na bliskość wiązania podwójnego między węglem karbonylowym a tlenem, wiązanie peptydowe między węglem i azotem wykazuje częściowo charakter wiązania podwójnego. Dlatego wiązanie C–N jest zdecydowanie krótsze niż zwykłe pojedyncze wiązanie C–N, a grupa peptydowa, zbudowana z atomów CO–NH, jest stosunkowo sztywna i płaska. Dzięki czemu możliwe jest ustawienie sąsiednich grup peptydowych pod różnym kątem.

Formowanie białek jest ograniczone możliwością obrotu łańcucha polipeptydowego wokół wiązań (kąty torsyjne) oraz przestrzenią zajmowaną przez atomy (oddziaływania steryczne). Łańcuch polipeptydowy fałduje się, dzięki czemu powstaje specyficzny kształt (konformacja) białka. Konformacja to przestrzenne ułożenie atomów w strukturze, które można wyznaczyć na podstawie sekwencji aminokwasów. Rozróżniamy cztery poziomy struktury białek:

  • Struktura pierwszorzędowa
  • Struktura drugorzędowa
  • Struktura trzeciorzędowa
  • Występująca czasami struktura czwartorzędowa.

1. Struktura pierwszorzędowa cząsteczki to kolejność aminokwasów w łańcuchu polipeptydowym utrzymywana jest przez kowalencyjne wiązania peptydowe. Łańcuch peptydowy może być różnie ułożony przestrzennie, jest to tzw. struktura wtórna białka.

2. Wyróżniamy dwie główne struktury drugorzędowe:

  • α-helisa – stabilizowana wiązaniami wodorowymi, helikalna struktura o charakterze dipolowym, gdzie zewnętrzna warstwa zbudowana z polarnych grup aminokwasowych, a rdzeń jest niepolarny.
  • β-harmonijka (β-kartka) – stabilizowana wiązaniami wodorowymi ułożonymi w jednej płaszczyźnie, może być zbudowana z wielu łańcuchów peptydowych.

3. Struktura trzeciorzędowa opisuje wzajemne ułożenie struktur drugorzędowych i jest utrzymywana poprzez wiązania inne niż wodorowe pomiędzy aminokwasami w łańcuchu peptydowym. Zaliczamy do nich mostki disiarczkowe, mostki solne, wiązania jonowe, oddziaływania hydrofobowe/hydrofilowe lub siły van der Waalsa.

4. Jeżeli białko zawiera więcej niż jeden łańcuch polipeptydowy (np. hemoglobina), występuje w nim najwyższy poziom organizacji białka, który nazywany jest strukturą czwartorzędową. Dotyczy ona przestrzennego ułożenia podjednostek poli-peptydowych i zasad oddziaływania między nimi. Do oddziaływań tych odnosimy wiązania kowalencyjne (np. wiązania disiarczkowe) lub niekowalencyjne (oddziaływania hydrofobowe, siły elektrostatyczne i wiązania wodorowe).

Źródła:

  • Hames DB, Hooper NM (Red). Biochemia. Krótkie wykłady. Str. 504. Warszawa: Wydawnictwo Naukowe PWN, 2010. ISBN 978-83-01-16327-3
  • Kączkowski J (Red). Podstawy biochemii. Str. 466. Warszawa: Wydawnictwo Naukowe PWN, 2017. ISBN 978-83-01-19286-0
Dodaj komentarz


Kod antyspamowy
Odśwież